amminoàcido

Chimica: descrizione generale

sm. [da ammino-+acido]. Composto organico nella cui molecola figurano in numero variabile sia funzioni acide sia funzioni amminiche. In pratica il termine è riferito a un gruppo relativamente ristretto di composti naturali nei quali almeno una delle funzioni acide è un carbossile (a eccezione della taurina) e una funzione amminica è situata generalmente in posizione α rispetto al carbossile stesso:

Gli amminoacidi si dicono neutri se la loro molecola contiene un gruppo amminico e un gruppo carbossilico, per esempio l'acido amminoacetico o glicina o glicocolla; acidi se nella molecola vi sono due gruppi carbossilici e un gruppo amminico, per esempio l'acido amminosuccinico o aspartico; basici se vi sono due gruppi amminici e un gruppo carbossilico, per esempio l'ornitina o acido α,δ-diamminovalerianico:

Gli amminoacidi vengono solitamente indicati con nomi d'uso come quelli appunto di glicina, acido aspartico e ornitina; nella nomenclatura più strettamente chimica, il nome degli amminoacidi deriva invece da quello dell'acido carbossilico corrispondente (come nel caso dell'acido amminoacetico e dell'acido amminosuccinico) con l'indicazione eventuale del numero e della posizione dei gruppi amminici presenti. Il carbonio a cui sono legati il gruppo amminico e la funzione carbossilica è detto carbonio centrale dell'amminoacido. Esso è asimmetrico in tutti i casi in cui il radicale R non è un atomo di idrogeno, un carbossile o un gruppo amminico. Ciò è tipico di quasi tutti gli amminoacidi naturali, i quali possono, pertanto, assumere due differenti configurazioni spaziali:

Esistono in effetti due serie di amminoacidi stereoisomeri indicate con i simboli D (destro) e L (levo). Alla serie L appartiene la maggior parte degli amminoacidi naturali. Gli amminoacidi vengono distinti in ordinari e occasionali. I primi sono i costituenti essenziali delle proteine animali e vegetali. Comprendono composti neutri della serie alifatica (glicocolla, alanina, serina, cisteina, cistina, treonina, valina, metionina, leucina e isoleucina); composti neutri di natura aromatica (fenilalanina, tirosina, triptofano); amminoacidi dicarbossilici (acido aspartico, acido glutammico e i derivati asparagina e glutammina); composti basici (arginina, lisina e istidina); imminoacidi (prolina e idrossiprolina). Gli amminoacidi occasionali sono meno diffusi in natura di quelli ordinari, ma hanno talora grande importanza biologica e funzioni altamente specializzate. Tra le reazioni chimiche caratteristiche degli amminoacidi alcune vengono utilizzate a fini analitici. Ciò vale per esempio per le reazioni di esterificazione del carbossile e di salificazione del gruppo amminico, attraverso le quali si ha talora la formazione di composti bene cristallizzabili oppure dotati di solubilità o di spettro di assorbimento tipici. Sempre nell'ambito dell'analisi degli amminoacidi vanno ricordate alcune reazioni cromatiche, per esempio le reazioni con percloruro di ferro (rosso) e con sali di rame (azzurro intenso). Alcuni amminoacidi possiedono inoltre specifiche proprietà chimiche che riescono utili nell'analisi delle sostanze proteiche. Per il riconoscimento e il dosaggio degli amminoacidi, ai metodi chimici si preferisce la cromatografia su carta e su colonna e l'impiego di tecniche enzimatiche, microbiologiche e radioisotopiche. Le proprietà fisiche degli amminoacidi derivano dalla presenza nella molecola di funzioni amminiche e carbossiliche ionizzabili. Per effetto di tali raggruppamenti chimici, nelle soluzioni acquose neutre gli amminoacidi assumono la forma di ioni misti del tipo R–CH(NH^+₃)COOH, cioè di elettroliti anfoteri. L'anfoione amminoacido può reagire con acidi e basi fissando o perdendo rispettivamente un protone:

Il pH del mezzo condiziona la forma ionica che gli amminoacidi assumono nelle soluzioni acquose in quanto definisce la tendenza ad acquistare protoni a livello del gruppo amminico oppure a cederli in corrispondenza del carbossile. Il pH al quale i due fenomeni si equilibrano prende il nome di punto isoelettrico e ha un valore caratteristico per ciascun amminoacido.

Chimica: preparazione

La preparazione degli amminoacidi può effettuarsi per sintesi secondo metodi diversi, tra i quali le reazioni degli alogeno-acidi carbossilici corrispondenti con ammoniaca:

o con un'ammina:

Un altro metodo di preparazione è rappresentato dall'applicazione della reazione di amminazione riducente a un adatto chetoacido, che si sottopone a idrogenazione catalitica in presenza di ammoniaca. Così l'acido piruvico per amminazione riducente fornisce l'acido α-amminopropionico o alanina:

Attraverso un'analoga reazione realizzata per via enzimatica prendono origine nelle cellule viventi animali e vegetali gli amminoacidi destinati alla costruzione delle macromolecole proteiche. Dalle proteine, gli amminoacidi che le costituiscono possono venir isolati per idrolisi enzimatica oppure provocata da un prolungato riscaldamento con acidi o con basi forti diluite. Riveste grande interesse la sintesi di amminoacidi marcati con deuterio o con isotopi radioattivi dell'azoto, del carbonio, dello zolfo e dello iodio. L'impiego di tali sostanze nell'ambito delle ricerche medico-biologiche ha permesso l'acquisizione di dati preziosi sulle funzioni e sul destino metabolico degli amminoacidi negli organismi viventi.

Biochimica

Gli amminoacidi figurano tra i più importanti elementi costitutivi dei tessuti animali e vegetali essendo la matrice strutturale delle sostanze proteiche. La loro assimilazione da parte dell'organismo, realizzata attraverso le proteine alimentari, è determinante ai fini nutrizionali in quanto non solo consente lo svolgimento normale dei processi organici di tipo plastico, ma concorre anche alla sintesi e al metabolismo di coenzimi, di zuccheri e di lipidi, cioè di sostanze indispensabili per il fabbisogno energetico cellulare. In seguito alla digestione gastro-intestinale delle proteine gli amminoacidi formati vengono assorbiti attraverso la mucosa dell'intestino tenue, costituendo assieme agli amminoacidi preesistenti in circolo la cosiddetta polla amminoacidica, la quale viene variamente utilizzata dall'organismo. Una frazione considerevole della polla amminoacidica è impiegata per la sintesi proteica che si realizza a livello di strutture subcellulari (ribosomi) altamente specializzate. Avviene in tal modo la sintesi degli enzimi, degli ormoni polipeptidici e soprattutto del materiale proteico indispensabile per i processi di accrescimento e di riproduzione cellulare. Alcuni amminoacidi vengono in parte utilizzati dall'organismo per la produzione di varie sostanze fisiologiche di basso peso molecolare, quali l'istamina, le catecolammine, la serotonina, la tiroxina, la creatina, coenzimi, ecc. Infine un gruppo importante di reazioni enzimatiche (transamminazione, deamminazione ossidativa, amminazione, ureogenesi) determina l'interconversione tra gli amminoacidi, il loro catabolismo o l'intervento nel metabolismo dei lipidi e dei carboidrati. I processi enzimatici di transamminazione (scambio del gruppo amminico di un amminoacido con un atomo di ossigeno chetonico fornito da un chetoacido) permettono la sintesi intraorganica di tutti gli amminoacidi essenziali a partire tanto dagli alfachetoacidi prodotti nel ciclo di Krebs quanto da altri amminoacidi.

La deamminazione ossidativa degli amminoacidi comporta la formazione di chetoacidi ,

che, a loro volta, si decompongono dando ammoniaca

L'ammoniaca è successivamente trasformata in gran parte in urea attraverso il ciclo di Krebs-Henseleit. In misura minore reagisce reversibilmente con altri amminoacidi (processo di amminazione) da cui in seguito tende a scindersi specie a livello dell'emuntorio renale.

In rapporto al destino metabolico dei prodotti che si formano nel corso della deamminazione ossidativa, si è soliti definire chetogenici gli amminoacidi che portano alla sintesi di acido acetacetico e glucogenici quelli che determinano la formazione di glucosio.

Patologia

Ad alterazioni del metabolismo amminoacidico sono legate condizioni patologiche di varia natura. Alcune di esse originano da disturbi ereditari di attività enzimatiche a cui è legato il destino metabolico di particolari amminoacidi. Tali enzimopatie comprendono l'alcaptonuria, l'idiozia fenilpiruvica, la tirosinosi e forse l'albinismo. Un secondo gruppo di malattie è caratterizzato dal blocco del riassorbimento amminoacidico a livello dei tubuli renali, con conseguente amminoaciduria (morbo di Wilson, sindrome di Fanconi, cistinuria). Esistono infine delle amminoacidurie, dette da traboccamento, nelle quali a un forte aumento di concentrazione ematica di uno o più amminoacidi consegue un'elevata perdita amminoacidica attraverso le urine. Ciò si verifica a carico dell'alanina nell'oligofrenia fenilpiruvica e per un vasto gruppo di amminoacidi nelle gravi insufficienze epatiche, in cui la diminuzione delle capacità cataboliche del fegato provoca un accumulo di amminoacidi liberi nel sangue. In rapporto alle loro funzioni plastiche gli amminoacidi vengono largamente impiegati in medicina e in chirurgia nelle ipoproteinemie, negli stati iponutrizionali, in casi di emorragie, di ustioni, nelle malattie renali, nella cirrosi atrofica, nell'ulcera gastro-duodenale. Diffuso è inoltre l'impiego sintomatico di vari amminoacidi, quali l'acido glutammico come neurotrofico e gli amminoacidi lipotropi (metionina, colina, omocisteina) nell'infiltrazione grassa del fegato e negli stati epatotossici.

Bibliografia

R. J. Block, Amino Acids Handbook, Springfield, 1956; A. Meister, Biochemistry of the Amino Acids, New York, 1957; C. Calzolari, B. Stanker, G. Bruni, Determinazione quantitativa di amminoacidi in idrolizzati proteici di alghe marine, Roma, 1971.