collàgene o collàgeno

sm. [sec. XX; da colla¹+-geno]. Proteina del tessuto connettivo che entra nella composizione delle strutture organiche di supporto e di connessione, quali per esempio i tendini, le cartilagini, i legamenti, la matrice organica delle ossa, ecc. Negli animali superiori il collagene costituisce oltre 1/3 dell'intero contenuto proteico dell'organismo. Esistono in natura numerose sostanze proteiche aventi proprietà simili a quelle del collagene; tra esse vi sono la reticolina, presente nella pelle, nel tessuto adiposo, nei linfatici e nella milza dei Mammiferi, la vitrosina dell'umor vitreo, l'elastoidina delle pinne dei Condritti, l'ittiocolla contenuta nella pelle e nei tendini della gran parte dei Pesci Osteitti, la bissocheratina del Mytilus edulis, ecc. Da tali sostanze, chiamate genericamente “collageni” o “proteine del gruppo del collagene”, il collagene propriamente detto si differenzia per l'elevata concentrazione degli amminoacidi glicocolla, prolina e idrossiprolina, per la mancanza del triptofano e per il limitato contenuto di amminoacidi solforati e aromatici. Dal punto di vista biologico, la più importante proprietà del collagene è quella di possedere una struttura fibrillare organizzata a sua volta in fibre del diametro di 100-200 mμ, dotate di elevata compattezza e resistenza meccanica, essendo praticamente inestensibili. Con il metodo della diffrazione ai raggi X è stato possibile dimostrare che questa proteina è formata da catene polipeptidiche che, intrecciandosi, compongono una tripla elica. Ciascuna catena polipeptidica ha peso molecolare di 95.000 ed è costituita da ca. 1000 amminoacidi. L'unità formata da una tripla elica completa prende il nome di tropocollagene. Essa ha una lunghezza di 2800 Å e un diametro di ca. 10 Å. La sua disposizione regolare nelle fibrille conferisce periodicità alla struttura del collagene, identificabile al microscopio elettronico nella striatura periodica trasversale delle fibrille a intervalli medi di 640 Å. Il collagene viene rapidamente distrutto dalle collagenasi, mentre è piuttosto resistente all'azione degli enzimi proteolitici, degli acidi e delle basi che attaccano altre proteine dei tessuti animali. Posto in acqua calda, il collagene si depolimerizza parzialmente trasformandosi in gelatina idrosolubile. Le soluzioni acquose di gelatina sono altamente viscose e formano dei gel a temperatura ambiente. Il collagene viene prodotto da elementi cellulari del tessuto connettivo detti fibroblasti. L'entità della produzione, l'organizzazione delle fibrille e l'orientamento delle fibre nel tessuto vengono regolati da fattori endocrini, vitaminici e dai mucopolisaccaridi stessi della sostanza fondamentale, i quali formano gran parte della matrice amorfa (sostanza fondamentale o cementante) in cui sono immerse le cellule, le proteine e gli altri componenti del tessuto connettivo. Con metodi opportuni è possibile separare diverse frazioni del collagene, caratterizzate dalla differente solubilità a determinati valori di pH e di concentrazione ionica del mezzo. Tali frazioni possiedono la stessa composizione amminoacidica e ciò indica che la loro diversità è dovuta allo stato di aggregazione del polimero molecolare. È stato dimostrato che nel connettivo umano, con il progredire dell'età, aumentano le frazioni del collagene scarsamente solubili, mentre diminuiscono quelle più solubili. Tale osservazione potrebbe in parte spiegare il progressivo processo di sclerosi a cui inevitabilmente va incontro il connettivo con l'invecchiamento.

Bibliografia

K. H. Gustavson, The Chemistry and Reactivity of Collagen, New York, 1956; G. E. W. Wolstenholme, Principles of Biomolecular Organization, Boston, 1966; R. E. Dickerson, The Structure and Action of Proteins, New York, 1969; G. Favilli, Trattato di patologia generale, Milano, 1970; A. L. Lehninger, Biochemistry, New York, 1970; E. Buddecke, Biochimica del collageno, Padova, 1981.