Proteine

Le proteine sono composti a elevata massa molecolare (macromolecole) che derivano dall'unione di un numero molto elevato di molecole di amminoacidi. Quando le molecole hanno massa molecolare inferiore a 10 000 si dicono più propriamente polipeptidi.

Gli amminoacidi sono composti caratterizzati dalla presenza nella molecola di un gruppo amminico ­NH2 (basico) e carbossilico ­COOH (acido). Gli amminoacidi si legano in catene mediante legami peptidici tra l'azoto del gruppo amminico di una molecola e il carbonio del gruppo carbossilico dell'altra, con eliminazione di una molecola di acqua (condensazione) (v. fig. 1.3). Gli amminoacidi naturali sono circa una ventina (v. tab. 1.4), ma, legandosi in un elevato numero di possibili combinazioni, riescono a formare l'enorme varietà di proteine esistenti.

In una molecola proteica si possono individuare quattro livelli di organizzazione spaziale (v. fig. 1.4):

• struttura primaria: rappresenta la sequenza degli amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica;
• struttura secondaria: può essere a elica o a foglietto pieghettato;
• struttura terziaria, determinata dal ripiegamento su se stessa della catena polipeptidica, per l'instaurarsi di legami intramolecolari;
• struttura quaternaria, caratteristica di proteine formate da più subunità e relativa al modo in cui tali subunità sono disposte nello spazio (per esempio, l'emoglobina è formata da quattro subunità).

Nella maggior parte delle proteine, a temperature superiori a 7 °C circa e in ambiente fortemente acido o basico, i legami deboli della struttura secondaria, terziaria e quaternaria si rompono e le proteine perdono la loro funzionalità biologica: tale processo è detto denaturazione.

Negli organismi, le proteine svolgono una grande varietà di funzioni: fra le più importanti vi sono quella di sostegno meccanico e quella di catalizzatori (cioè di regolazione della velocità delle reazioni chimiche) da parte degli enzimi (v. tab. 1.5).