deidrogenasi

sf. [da deidrogen(are)+ -asi]. Classe di enzimi che intervengono nei processi biologici di ossidoriduzione catalizzando il distacco di una coppia di atomi di idrogeno da un substrato specifico e il loro trasferimento a un composto accettore. Le deidrogenasi hanno un ruolo essenziale negli scambi respiratori della cellula e nei meccanismi di produzione dell'energia. Sono dette anche “transidrogenasi” o deidrasi e fanno parte del più ampio gruppo delle ossido-riduttasi. La scoperta delle deidrogenasi risale al 1912 (Battelli e Stern) ed è legata all'osservazione che omogenati di tessuti animali in condizioni anaerobie sono capaci di ridurre il blu di metilene in un composto incolore utilizzando atomi di idrogeno distaccati da vari acidi organici quali il succinico, il malico, l'acido citrico o il fumarico. È stata successivamente dimostrata la localizzazione mitocondriale delle deidrogenasi e la natura chimica dei nucleotidi che costituiscono il gruppo prostetico dell'enzima. Un ampio gruppo di deidrogenasi è formato da flavoproteine contenenti il FAD (flavin-adenina-dinucleotide) o il FMN (flavin-mononucleotide); tra queste hanno particolare importanza la NADH-deidrogenasi, la succinico-deidrogenasi, la D-amminoacido-ossidasi, la xantinossidasi, la glucosio-ossidasi. Altre deidrogenasi hanno come gruppo prostetico un nucleotide piridinico (NAD o NADP): figurano in tale gruppo la malico-deidrogenasi, la lattico-deidrogenasi, la isocitrico-deidrogenasi, la glutammico-deidrogenasi, la glucosio-6-fosfato-deidrogenasi, la gliceraldeide-3-fosfato-deidrogenasi, ecc.