G-proteina

classe di proteine intracellulari capaci di legare i nucleotidi GTP (guanosina trifosfato) e GDP (guanosina difosfato). Le G-proteine sono implicate nei fenomeni di trasduzione del segnale conseguenti al legame di ormoni o neurotrasmettitori ai loro recettori sulla superficie esterna della membrana cellulare. Sono proteine allosteriche, composte di tre subunità e stabili in due conformazioni stereochimiche distinte, l'una inattiva, combinata con il GDP (Gαβγ-GDP), l'altra attiva, derivante dalla dissociazione del trimero in due parti: la subunità α combinata col GTP (Gα-GTP) e il dimero βγ (Gβγ). L'interazione con il recettore attivato, che ha legato l'ormone specifico, causa lo scambio del GDP con il GTP e, quindi, la dissociazione della G-proteina. Entrambi i prodotti di dissociazione della G-proteina (Gα-GTP e Gβγ) sono attivi e possono a loro volta attivare vari enzimi intracellulari, tra i quali l'adenilato ciclasi, responsabile della sintesi del cAMP. La permanenza della G-proteina nella forma attiva è però limitata dalla sua stessa attività enzimatica di GTPasi che porta all'idrolisi del GTP legato a GDP. La forma Gα-GDP così prodotta è instabile e si ricombina spontaneamente con il dimero Gβγ, per restituire la proteina inattiva, Gαβγ-GDP. Per apprezzare compiutamente la complessità delle G-proteine, bisogna considerare che queste costituiscono una classe di proteine fondamentalmente simili, ma attive su substrati diversi e che esistono altre subunità oltre a quelle descritte, probabilmente non tutte identificate, tra le quali la G_i, capace di combinarsi con la forma attiva, inibendola. Schema parziale di queste interazioni è il seguente:αβγ-GDP + GTP + R ↔ Gα-GTP + Gβγ + GDP + R βγ + G_{i ´} G_iβγ

Gα-GTP + Gβγ + H₂O → Gα-GDP + H₃PO₄ + Gβγ → Gαβγ-GDP + H₃PO_4.

In questo schema le sole forme attive sono Gβγ e Gα-GTP, prodotte nella prima reazione in seguito all'interazione con la parte intracellulare del recettore attivato (R).