Gli enzimi

Alla temperatura corporea, anche le reazioni esoergoniche spontanee hanno una velocità di reazione molto bassa, per cui si compiono solo se attivate dall'intervento di enzimi, sostanze di natura proteica che svolgono la funzione di catalizzatori biologici altamente specifici.

Ciascun enzima promuove una sola reazione o un gruppo di reazioni simili; per questo ogni cellula contiene da qualche migliaio a decine di migliaia di enzimi differenti. Per comodità, sono abitualmente divisi in sei classi fondamentali, secondo il tipo di reazione chimica catalizzata (v. tab. 2.1).

L'attività degli enzimi può essere regolata, cioè esaltata o soppressa, spesso dalle stesse molecole di cui favoriscono la reazione. Il processo in cui intervengono enzimi è chiamato catalisi enzimatica.

La specificità degli enzimi è dovuta alla particolare struttura, che permette loro di legarsi a molecole specifiche e di catalizzare reazioni specifiche. Le molecole degli enzimi sono piuttosto grandi, ma l'attività catalitica è svolta solo da una piccola parte, detta sito attivo: questo è in genere una cavità o una fenditura, che contiene i gruppi chimici ai quali si legano le molecole reagenti. Inoltre molti enzimi sono attivi solo se associati a un coenzima, uno ione metallico (rame, zinco, ferro, cobalto, magnesio) o una struttura organica più complessa (come una vitamina): in tal caso la parte proteica è detta apoenzima.

Nella catalisi enzimatica i reagenti sono chiamati substrati dell'enzima. Il sito attivo ha una struttura e una distribuzione di carica elettrica tali da consentire l'accesso solo a determinate molecole: si può dire cioè che un enzima è complementare al suo substrato. Fra sito attivo e substrati si instaurano legami deboli e si forma un complesso enzima-substrato che promuove la reazione chimica (è attraverso questo meccanismo che viene abbassata l'energia di attivazione della reazione, la quale può così procedere velocemente). Data la grande specificità del sito attivo, il modello del meccanismo enzima-substrato è noto come modello chiave-serratura (v. fig. 2.3).Quando è avvenuta la reazione dei substrati, i prodotti non si adattano più alla forma del sito attivo e se ne allontanano. L'enzima ritorna alla sua configurazione originale ed è pronto ad accettare altri substrati.

  La regolazione dell'attività enzimatica

Fondamentali per l'efficienza del metabolismo cellulare sono i complessi processi di regolazione degli enzimi, che controllano quasi tutte le reazioni chimiche interne alla cellula.

L'attività degli enzimi è influenzata dalle condizioni ambientali, come il pH (quello ottimale è compreso tra 6 e 8), la concentrazione di sali, la temperatura, la presenza di coenzimi.

La cellula regola la quantità e l'attività degli enzimi con diversi meccanismi: può adeguare il ritmo della sintesi delle proteine enzimatiche; può attivare o disattivare un enzima solo quando serve. Per esempio, molti enzimi che catalizzano le prime tappe di una via metabolica (come la sintesi delle proteine) sono spesso inibiti dal prodotto finale della serie di reazioni (regolazione mediante retroazione o feedback), mentre altri enzimi sono sottoposti all'attività di proteine regolatrici che possono avere effetti sia inibitori, sia stimolatori. In alcuni enzimi la regolazione avviene attraverso la modificazione dei legami conseguente, per esempio, all'attacco di alcuni gruppi fosforici o di altri gruppi (reazioni a loro volta regolate da enzimi) o all'attacco di un substrato a un sito di legame diverso dal sito attivo (regolazione allosterica).